Загальна характеристика білків та їх склад




Скачати 395.56 Kb.
НазваЗагальна характеристика білків та їх склад
Сторінка2/4
Дата конвертації23.08.2013
Розмір395.56 Kb.
ТипДокументы
skaz.com.ua > Біологія > Документы
1   2   3   4

^ РІВНІ ОРГАНІЗАЦІЇ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ

У натішеному стані (стані, при якому білки вико­нують свої біологічні функції) молекула білка має характерну для неї просторову структуру (конформацію).

Залежно від конформації, тобто характеру розташування по-ліпептидного ланцюга в просторі, або, іншими словами, від фор­ми молекул білки можна розподілити на дві великі групи - фі-брилярні і глобулярні. Поліпептидні ланцюги фібрилярних біл­ків розташовуються паралельно один одному уздовж однієї осі, створюючи довгі ниткоподібні волокна — фібрили. Вони є основ­ними структурними елементами сполучної і кісткової тканин, колагена сухожиль, рогових утворень, шкіри, нігтів, пір'я, волос­ся. Це стійкі речовини, нерозчинні у воді і розведених сольових розчинах.

^ Глобулярні білки характеризуються сферичною, або глобуля­рною структурою, поліпептидні ланцюги яких згорнуті в ком-

пактні утворення, що нагадують форму кульки (глобули). Таких білків в організмі значно більше, ніж фібрилярних. До них на­лежать майже всі відомі на цей час ферменти, а також антитіла, деякі гормони і білки, що виконують транспортну функцію (ге­моглобін, сироватковий альбумін і т.д.). Більшість глобулярних

білків розчинні у воді і легко дифундують.

Деякі білки займають проміжне положення. Як і фібриляр-ні, вони складаються з ниткоподібних структур, у той же час, подібно глобулярним білкам, розчинні у водних сольових роз­чинах.

Для визначення різних рівнів структури молекул білків ко­ристуються поняттями первинної, вторинної, третинної і четвер­тинної структур.

^ Первинна структура характеризує якісний амінокислотний

склад поліпептидного ланцюга, кількість амінокислотних за­лишків у ньому, зв'язаних пептидними зв'язками, і порядок чер­гування цих залишків. Дана структура дає уявлення про розмі­щення молекули білка в площині.

Проте знання первинної структури білка недостатньо для уявлення про його повну будову. Насправді молекула білка не

лежить в одній площині.

^ Вторинна структура - форма білкового ланцюга, спосіб

розміщення його в просторі - значною мірою визначається умо­вами середовища, у якому знаходиться білок, а також особливи­ми властивостями і будовою пептидного зв'язку.

Вивчаючи фібрилярні білки, Л. Полінг і Р. Корі встановили основні параметри пептидного зв'язку, з яких випливало, що від­стань між атомами вуглецю й азоту (тобто довжина пептидного зв'язку) становить 0,132 нм. Це значення є середнім між зна­ченнями довжини звичайного одинарного -^С—С;— (0,154 нм)

і подвійного ^С == О (0,123 нм) зв'язків. Отже, пептидний

зв'язок близький за своїм характером до подвійного і вільне обертання по ньому неможливе. Чотири атоми пептидного зв'яз­ку (О, С, N, Н) і два а-вуглецеві атоми розташовані в одній пло­щині, а атоми кисню і водню - у транс положенні відносно пеп­тидного зв'язку. Крім того, були визначені також кути між окре­мими атомами (рис. 4).

Використовуючи отримані дані про структуру пептидного

зв'язку, Л. Полінг і Р. Корі побудували моделі коротких пепти­дів і дійшли висновку, що поліпептидний ланцюг являє собою довгий ряд площин, розділених між собою а-вуглецевими ато­мами, або метиленовими містками. Тому первинну структуру білкової молекули більш точ­но можна зобразити як дов­гий ланцюг, що складається з великої кількості площин пептидних зв'язків, до яких під певними кутами приєд­нуються радикали відповід­них амінокислот.

Установивши можливі місця обертань, Полінг і Корі дійшли іншого важливого висновку: найпростішою просторовою структурою пе­птидного ланцюга є спіраль. У структурі, названій а-спі-раллю і характерній для а-кератинів, одиницею, що періодично повторюється, е:

виток (рис. 5).

Він займає уздовж осі близько 0,54 нм і називаєть­ся великим періодом спіралі. На один виток припадає 3,6

амінокислотні залишки. Один такий залишок займає 0,15 нм і являє собою малий період а-спіралі. Така а-спіральна структура пептидного ланцюга припускає утворення внутрішньоланцюго-вих водневих зв'язків між витками спіралі. Установлено, що вони утворються між атомами водню, зв'язаними з електронега­тивним атомом азоту одного пептидного зв'язку і атомом кис­ню карбонільної групи четвертого за чергою залишку. При цьо­му кожний пептидний зв'язок ланцюга бере участь в утворенні водневих зв'язків (перший з четвертим, другий з п'ятим, третій з шостим і т. д.), так що вся система максимально насичена цими зв'язками.

Можливі також і інші способи спірального упаковування пе­птидних ланцюгів, проте а-спіральна конфігурація найбільш ста­більна. Передбачається, що такої форми пептидні ланцюги набу­вають довільно, оскільки вона має найменшу вільну енергію.

На цей час напевне визначено, що фібрилярні білки, які нале­жать до а-кератинів (волосся, шерсть, рогові утворення, нігті, шкіра, пір'я і т.д.), складаються з паралельно розташованих пе­птидних ланцюгів, що мають а-спіральну конфігурацію. Слід зазначити, що утворення стійкої а-спірали залежить від приро­ди і послідовності амінокислотних залишків у ланцюзі та рН середовища Крок спіралі і зміщення у розрахунку на один амінокислот­ний залишок відповідають великому (0,54 нм) і малому (0,15 нм)

періодам.

Добре вивчена й інша форма розміщення пептидного ланцю­га в просторі. Вона одержала назву (3-конформації і має витягну­ту зигзагоподібну форму (рис.6). Паралельні лан­цюги, що знаходяться в Р-конформації, зв'язують­ся між собою поперечними міжланцюговими водневи­ми зв'язками і утворюють структуру складчастої спіралі. У поперечному зв'язуванні, як і в а-спіра­лі, беруть участь усі пепти­дні зв'язки, що надає даній структурі високої стабіль­ності. Структура типу складчастої спіралі нага­

дує за формою розтягнуту Ot-спіраль і характерна для білків Р-кератинів. Прикладом тако­го білка може бути фіброїн, з якого складаються нитки шовку.

Таким чином, вторинна структура білкової молекули - це така конфігурація пептидного ланцюга в просторі, що являє со­бою форму спіралі або структуру складчастої спіралі. Вторинна структура є вищою формою організації для фібрилярних білків.

Спіралевидну, або вторинну структуру білка можна по-різно­му розмістити у об'ємі. Спосіб упакування вторинної структури з утворенням клубків різноманітної форми називають третинною структурою. Цей ще більш високий рівень організації молекул білків характерний для глобулярних білків. Третинна структура досить складна, і її вивчення має певні труднощі. Тому на цей час ця структура добре вивчена для невеликої кількості білків.

Істотну роль в утворенні третинної структури відіграють вод­неві і дисульфідні зв'язки, які сприяють її утворенню, а також наявність локально нестійких місць, у яких а-спіраль може зги­натися. Як правило, у місцях згинів пептидного ланцюга знахо­дяться залишки проліну, а також амінокислоти, які не здатні лег­ко утворювати ос-спіральні структури, наприклад, ізолейцин або серин та амінокислоти, бічні ланцюги яких при рН =7,0 мають однакові заряди. Радикали таких кислот, відштовхуючись один від одного, порушують спіралізацію ланцюга, унаслідок чого в цих місцях пептидний ланцюг легко згинається. Вважають, що тре­тинна структура виникає автоматично в результаті взаємодії амі­нокислотних залишків з молекулами розчинника. При цьому гі-

дрофобні радикали «втягуються» всередину білкової молекули, а гідрофільні групи орієнтуються убік розчинника. У такий спосіб формується компактна молекула білка, усередині якого практич­но відсутні молекули води. Це призводить до створення енергети­чне вигідної конформації білкової молекули.

Білком з добре вивченою третинною структурою є міоглобін. Дослідження, проведені Дж. Кендрю разом із співробітниками, показали, що молекула міоглобіну складається з одного пептид­ного ланцюга, закрученого в спіраль. У місцях згинів, де спіралі­зація відсутня, знаходиться пролін. Пептидний ланцюг міоглобі­ну нагадує довгу, химерної форми "ковбасу" (рис. 7). Така специ­фічна структура, що виникає в результаті скручування і згинан­ня, і називається третинною структурою міоглобіну.

Ще більш високим рівнем організації білкової молекули є четвертинна структура. Вона виникає в результаті асоціації де­кількох пептидних ланцюгів, що мають первинну, вторинну і третинну структури. Іншими словами, даний рівень організації являє собою об'єднання декількох пептидних ланцюгів з тре­тинною структурою в одну велику молекулу (рис. 8), молекуляр­на маса якої вже перевищує 50000. Такі білки називаються олі-гомерами. Кожний пептидний ланцюг, що входить до складу олігомерного білка, називається протомером, які об'єднуючись, утворють субодиниці. Цим терміном позначають функціональ­но активну частину олігомерного білка. Таким чином, четвер­тинна структура характерна для олігомерних білків.

Класичним прикладом олігомера, або білка з четвертинною структурою, є гемоглобін. Білкова частина його молекули, яка називається глобіном, складається з чотирьох протомерів - двох ідентичних а-ланцюгів і двох ідентичних Р-ланцюгів, а- і Р-лан-цюги, об'єднуючись попарно, утворють дві пари субодиниць, на які може дисоціювати молекула гемоглобіну (рис. 9).

Таким чином, молекула гемоглобіну складається з чотирьох пептидних ланцюгів, які щільно упаковані разом і утворюють єдину глобулярну структуру. Між окремими ланцюгами немає міцних ковалентних зв'язків, проте вся молекула має високу ста­більність.

Установлено, що за своєю третинною структурою (X- і (3-лан-цюги дуже подібні третинній конфігурації єдиного ланцюга міо­глобіну. Це свідчить про те, що дана біологічна функція цих двох білків, яка полягає в їх здатності зворотно зв'язувати ки­сень, пояснюється подібністю третинної структури їх пептидних ланцюгів. На закінчення необхідно ще раз підкреслити, що вто­ринна, третинна і четвертинна структури білкових молекул ви­значаються амінокислотною послідовністю пептидного ланцюга, тобто первинною структурою. Крім того, конфігурація пептид-ного ланцюга визначається також розміром, формою і послідов­ністю розташування R-груп амінокислот.

Для кожного білка характерна, принаймні, одна тримірна структура, в якій він стабільний і проявляє біологічну актив­ність за фізіологічних умов (температура, рН). Ця структура на­зивається нативною конформацією білка.

^ ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Окремі фізичні і хімічні властивості білків подіб­ні до властивостей амінокислот. Більшість з них розчинні у воді і є амфотерними електролітами. Якщо взяти до уваги, що в скла­ді білків завжди є вільна NHg-група першої амінокислоти і СООН-група останньої, то, схематично зобразивши молекулу біл-

/NH, ка R(. , можна відзначити деяку подібність з будовою амі-

мінено пептидним ланцюгом. У лужному середовищі вільна карбоксильна група білка легко відщеплює протон і білкова мо­лекула набуває негативного заряду:

В електричному полі такий білок рухається в напрямку до анода. У кислому середовищі, навпаки, дисоціація карбоксиль­ної групи пригнічується, але при цьому протон приєднується до NHg-групи:

У результаті молекула білка заряджається позитивно і пере­міщується до катода. Таким чином, білки можуть утворювати солеподібні сполуки як з кислотами, так і з лугами.

При деякому проміжному значенні рН групи - NH^ і - СООН можуть взаємодіяти між собою, тоді сума зарядів дорівнює нулю:

/NH? /?<. . Білки залишаються нерухомими в електричному полі

і нестійкі в розчині. Як і для амінокислот, таке значення рН називається ізоелектричною точкою 7,. Ізоелектрична точка є однієї з головних характеристик білків. Знаючи її, можна напе­ред визначити її якісний склад. Так, якщо 1^ дорівнює 10, то білок містить значну кількість діаміномонокарбонових кислот (Ліз, Арг, Гіс) і має основний характер. І, навпаки, якщо J дорів­нює 1, білок має кислотний характер, оскільки в його складі міс­титься більше моноамінодикарбонових'амінокислот (Глу, Асп). Для більшості білків І знаходиться у межах від 4 до 7.

^ ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ

Стійкість білкового розчину значною мірою обу­мовлена наявністю позитивного або негативного заряду на біл­ковій молекулі, унаслідок чого молекули відштовхуються одна від одної і знаходяться в завислому стані.

Іншою важливою причиною стійкості білкових розчинів є гідрофільні властивості білків, зумовлені наявністю карбоксиль­них, амінних і гідроксильних груп. Полярні молекули води, при­єднуючись до функціональних груп, що дисоціюють, утворюють навколо білкових частинок гідратну оболонку, яка перешкоджає їх злипанню.

Відсутність заряду і гідратної оболонки сприяє зближенню білкових молекул, у результаті чого вони злипаються між собою, збільшуються в розмірах і випадають в осад під дією власної ваги. Це явище називається коагуляцією.

Коагуляція може бути зворотною, якщо після припинення дії якогось чинника, що викликає коагуляцію, білок повертаєть­ся до свого попереднього стану. Якщо білок, який скоагулював, не може повернутися у свій попередній стан, то говорять про незворотну коагуляцію.

Прикладом зворотної коагуляції може бути осадження біл­ків розчинами нейтральних солей (Nad, (NH ) SO ,Na SO ) різ­ної концентрації, яке називається висолюванням. Зазначені еле­ктроліти нейтралізують електричний заряд білків і руйнують його гідратну оболонку, у результаті чого білок стає нестійким і випадає в осад. При додаванні до такого осаду води білок знову

переходить у розчинений стан. Процес, зворотний коагуляції, називається пептизацією.

Незворотну коагуляцію викликає висока температура. При нагріванні білок згортається і випадає в осад. Таку ж дію викли­кають і солі важких металів (Cu, Hg, Ag, Pb і ін.). Вони, взаємоді­ючи з білками, утворюють нерозчинні у воді комплексні сполуки.

Концентровані неорганічні кислоти: хлороводнева, нітратна, сульфатна - і такі органічні речовини, як сульфосаліцилова, три-хлороцтова і пікрінова кислоти, фенол, формалін, ацетон, також мають здатність викликати незворотну коагуляцію білків.

Зазначені чинники (температура, осадження солями важких металів, мінеральними кислотами й органічними речовинами) викликають глибокі внутрішні зміни в структурі білків. Пору­шується їх специфічна конфігурація, у результаті чого характер­ним чином згорнутий поліпептидний ланцюг розвертається і утворює випадкові, хаотичні, безладні петлі або клубки. При цьо­му білок втрачає біологічну активність. Такі внутрішні зміни в будові білка, пов'язані з втратою його біологічної активності, називаються денатурацією (рис. 10). У більш широкому плані під денатурацією розуміють втрату білком його унікальної кон­фігурації, тобто вторинної, третинної і четвертинної структур. Залишається лише первинна структура, яка утримується міц­ним ковалентним пептидним зв'язком. Характерною ознакою денатурації білка є зниження його гідрофільності та розчиннос­ті, у результаті чого він випадає в осад, тобто незворотно осаджу­ється з розчину. Тому денатурацію можна розглядати як незво­ротну коагуляцію.

Білки мають також і інші характерні властивості. Розчиня­ючись у воді, вони утворюють колоїдні розчини, які мають низь­кий осмотичний тиск. Колоїдні розчини білків звичайно непро­зорі, здатні розсіювати промені світла (ефект Тіндаля) і опалесцирувати - у прохідному світлі вони набувають червонуватого забарвлення, у відбитому - синього. Через великі розміри моле­кул білки майже не проникають через клітинну мембрану, а та­кож через пори колодію і целофану, на чому і ґрунтується відо­кремлення їх від низькомолекулярних сполук, наприклад, со­лей. Білки мають великий ступінь набрякання і зв'язують біля 80-90% усієї води в організмі.

Для білків характерний ряд кольорових реакцій, котрими користуються для їх виявлення і кількісного визначення.

^ КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

За хімічною структурою компонентів усі білки діляться на дві великі групи: прості білки, або протеїни, які побудовані тільки з залишків амінокислот, і складні білки, або протеїди, що складаються з простого білку і зв'язаної з ним якоїсь сполуки небілкової природи.
1   2   3   4

Схожі:

Загальна характеристика білків та їх склад icon2. Поняття та склад фінансової системи України
Загальна характеристика державних органів, що здійснюють керівництво фінансовою діяльністю
Загальна характеристика білків та їх склад icon1. Травл-сукупність фіз,хім,фізіол процесів,що заб обробку І перетвор...
О-ті: висока шв,здатн високомол сп всмокт швидше,ніж низькомол.,що залеж від ролі транскрипторних білків;висока залежність від достатності...
Загальна характеристика білків та їх склад iconЛекція: «Емоційний стрес І психічна травма. Загальна характеристика...

Загальна характеристика білків та їх склад icon«Історія кіно І телебачення». 2 курс, 4 семестр. Семінарське заняття...
Творчість О. Довженка. Загальна характеристика Творчість С. Ейзенштейна. Загальна характеристика
Загальна характеристика білків та їх склад iconПерелік питань, які виносяться на екзамен з тактичної підготовки...
Склад та структура Збройних Сил України. Коротка характеристика роді військ. Військові формування які відносяться до підрозділу,...
Загальна характеристика білків та їх склад iconПерелік питань, які виносяться на екзамен з тактичної підготовки...
Склад та структура Збройних Сил України. Коротка характеристика роді військ. Військові формування які відносяться до підрозділу,...
Загальна характеристика білків та їх склад iconПлан теми. Загальна характеристика філософії Середньовіччя, основні...
Лекція Філософія європейського Середньовіччя, епохи Відродження, Нового часу
Загальна характеристика білків та їх склад iconЛекція №7 обмін білків І нуклеїнових кислот
Під час травлення в шлунково-кишковому тракті білки розпадаються до амінокислот. Утворені амінокислоти використовуються для синтезу...
Загальна характеристика білків та їх склад iconСемінарські заняття семінар Загальна характеристика культури Середньовіччя. 2 год
Високе (Класичне) Середньовіччя від X-XI століть до приблизно XIV століття. Характеристика періоду
Загальна характеристика білків та їх склад iconПлан. Загальна характеристика земельного права : поняття, відносини...
Загальна характеристика земельного права : поняття, відносини та предмет правового регулювання
Додайте кнопку на своєму сайті:
Школьные материалы


База даних захищена авторським правом © 2015
звернутися до адміністрації
skaz.com.ua
Головна сторінка