Загальна характеристика білків та їх склад




Скачати 395.56 Kb.
НазваЗагальна характеристика білків та їх склад
Сторінка1/4
Дата конвертації23.08.2013
Розмір395.56 Kb.
ТипДокументы
skaz.com.ua > Біологія > Документы
  1   2   3   4
ЗАГАЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА БІЛКІВ ТА ЇХ СКЛАД
Серед органічних сполук, що входять до складу клітини, перше місце займають білки. Вони становлять у середньому 18-21% загальної сирої маси організму людини і до 50% його сухої маси.

Білки — це високомолекулярні органічні азотовмісні сполуки. Крім азоту до складу всіх білків входять вуглець, водень і кисень, а також сірка (Сульфур), фосфор, залізо (Ферум), мідь (Купрум) і цинк. Молекулярна маса білків коливається в широких межах — від кількох тисяч до сотень мільйонів. Так, молекулярна маса міоглобіну м'язової тканини становить 16900, у той час як білок вірусів грипу має молекулярну масу 332 млн.

Білки виконують багато різних функцій.

Структурна. Білки є основними структурними елементами живих організмів. Вони входять до складу сполучної і кісткової тканини. До числа найбільш поширених клітинних білків належать білки мембран, які разом з ліпідами утворюють основу клітин.

Каталітична. Найбільшу і найважливішу за своїм біологічним значенням групу білків становлять ферменти. На цей час відомо більше тисячі різних ферментів, кожний з яких каталізує певний тип хімічної реакції.

Скорочувальна. Окремі типи білків є обов'язковими компонентами скорочувальних і рухових систем. Наприклад, актин і міозин - основні елементи скорочувальної системи м'язів.

Транспортна. Білки виконують транспортну функцію. Вони можуть зв'язувати і переносити з током крові певні молекули. Гемоглобін, що міститься в еритроцитах хребетних тварин, переносить від легенів до тканин кисень, а з тканин до легенів — вуглекислий газ. Білок міоглобін утримує в м'язах кисень, створюючи таким чином його запаси.

Гормональна. Речовинами білкової природи є численні гормони, яким властива висока біологічна активність. До них належать соматотропін - гормон передньої долі гіпофіза, що стимулює ріст, інсулін, який утворюється в острівцевій тканині підшлункової залози і регулює вуглеводний обмін в організмі, та ряд інших.

Енергетична. Білки виконують в організмі енергетичну функцію. За їх рахунок забезпечується 10-15% енергії.

Захисна. Серед багатьох різних білків, що містяться в живих організмах, є білки особливого типу, на яких уперше була показана їх видова специфічність. Ці білки називаються антитілами. Вони виробляються в організмі у відповідь на появу стороннього білка. Таким чином, білки виконують захисну функцію в організмі. Вони забезпечують також зсідання крові, яке спостерігається при ушкодженні судин. Це обумовлено наявністю в складі крові специфічних білків - фібриногену і тромбіну.

^ Передача спадкової інформації.
У результаті досліджень, проведених на початку XIX ст., було встановлено, що білки, які мають велику молекулярну масу, при кислотному гідролізі розпадаються на більш прості, низькомолекулярні органічні сполуки — амінокислоти, які відрізняються одна від одної за своєю будовою. На цей час відомо понад 150 амінокислот. Проте структурними елементами, або, як їх прийнято називати, "структурними блоками" тваринних білків можуть бути тільки 20 різних а-амінокислот.

Слід підкреслити, що всі білки, які виконують найрізноманітніші функції, у тому числі і білки, яким властива висока біологічна активність або токсична дія, містять один і той же набір з 20 амінокислот. Останні самі по собі не мають ні тієї біологічної активності, ні токсичності, яка властива білкам. Специфічну функцію білкам надає їх просторова конфігурація, яка, у свою чергу, обумовлена певною послідовністю амінокислот у білковій молекулі. Оскільки структура, фізико-хімічні і біологічні властивості білків залежать від природи амінокислот, що входять до їх складу, розглянемо будову цих "структурних блоків".
Амінокислоти, виділені з білків, являють собою похідні насичених карбонових кислот, у яких один або два атоми водню в радикалі заміщені аміногрупою. Як правило, аміногрупою заміщується атом водню біля атома вуглецю, розташованого поруч з карбоксильною групою (α-вуглецевого атома). Якщо в молекулі карбонової кислоти аміногрупами заміщується два атоми водню, то одна з них приєднується до α -вуглецевого атома, а інша - до останнього.

Амінокислоти поділяють на дві великі групи: ациклічні (амінокислоти жирного ряду) і циклічні. Залежно від кількості карбоксильних або аміногруп ациклічні амінокислоти поділяють на чотири підгрупи: моноаміномонокарбонові, моноамінодикарбонові, диаміномонокарбонові і диамінодикарбонові. Циклічні амінокислоти поділяють на дві підгрупи: карбоцикличні, цикл яких складається тільки з атомів вуглецю, і гетероцикличні, до циклу яких входить ще гетероатом, частіше усього азот.

Усі амінокислоти — безбарвні кристалічні речовини, гіркі (крім гліцину) на смак. За винятком амінооцтової, містять асиметричний атом вуглецю, тому є оптично активними речовинами. Більшість амінокислот добре (за винятком сірковмісних) розчиняються у воді, мають високу температуру плавлення (220-315°С) і належать до L-ряду. Амінокислоти D-ряду виявлені останнім часом лише в складі мікроорганізмів і антибіотиків.
^ АЦИКЛИЧНІ АМІНОКИСЛОТИ

Моноаміномонокарбонові кислоти містять у молекулі одну амінну (- NH2) і одну карбоксильну (-СООН) групи. Розчини цих амінокислот близькі до нейтрального. Найпростішою з моноаміномонокарбонових кислот є гліцин, або глікокол (амінооцтова кислота) СН2-NH2.

СООН

продуктах гідролізу желатину. Ця амінокислота міститься в складі майже всіх білків рослинного і тваринного походження. Солодкувата на смак і добре розчинна у воді, амінооцтова кисло­та бере участь у синтезі багатьох сполук: гемоглобіну, глутатіо-ну, гіппурової кислоти, креатину, пуринових основ, жовчних ки­слот і т.д. В організмі людини і вищих тварин гліцин може синтезуватися з інших амінокислот.

Аланін (а-амінопропіонова (кислота) уперше була ви­ділена з гідролізату шовку в 1888 p. Аланін і його похідні (се-рин, цистеїн, цистин, фенілаланін, тирозин, триптофан і гістидин) складають 60-65% всіх амінокислот білків. З аланіну утворю­ються 'серин і цистеїн:Аланін є попередником речовин, що синтезуються в організ­мі, таких, як карнозин, ансерин, пантотенова кислота, коензима А і входить до складу більшості тваринних білків.

Серин (а-аміно-Р-оксипропіонова кислота) є складовою частиною багатьох білків. Одержаний з гідролізату фіброїну шовку в 1865 p. Більшою мірою, ніж аланін, вступає в різні хіміч­ні реакції, що обумовлено наявністю в молекулі серину трьох функціональних груп: амінної, карбоксильної і гідроксильн'ої.

Цистеїн (а-аміно-Р-тіопропіонова кислота) виділений із гідролізатів білків шерсті, рогів і копит у 1890 p. Міститься в багатьох білках (більше всього - у білках ороговілих тканин). Крім того, цистеїн входить до складу тіолових ферментів завдя­ки наявності сульфгідрильної групи (- SH).

При конденсації двох молекул цистеїну утворюється моле­кула цистину:

Цистин

Цистин (а, а'-діаміно-р, Р'-дитіопропіонова кислота) вияв­лена в гідролізатах білків шкіри, дуже погано розчиняється у воді, слабких кислотах і лугах. Ця амінокислота має у своєму складі дві амінні і дві карбоксильні групи. Утворюється на за­вершальному етапі білкового синтезу.

Т р е о н і н (а-аміно-Р-оксимасляна кислота) одержаний з гідролізатів казеїну і фібрину в 1935 р. Має два асиметричних атоми вуглецю в а- і Р-положеннях:

, Метіонін (а-аміно-у-метілтіомасляна кислота) виділено з продуктів кислотного гідролізу казеїну в 1922 р. Виконує важ-

ливу роль в організмі, оскільки є донором метильних груп, бере участь у біосинтезі холіну, адреналіну, цистеїну й інших речо­вин. В організмі не синтезується, тому повинен обов'язково над­ходити з їжею.

Валін (а-аміноізовалеріанова, або а-аміно-(3-метилмасляна кислота) одержано з гідролізату підшлункової залози в 1879 р. Високим вмістом валіну характеризуються білки еластин (13-14%), казеїн (7-8%) і міоглобін (4,1%). У тканинах людини і вищих тварин не синтезується.

Лейцин (а-аміноізокапронова, або а-аміно-у-метилвалері-анова кислота) є в складі багатьох білків. Уперше виділений із сиру в 1819 р. Багаті на лейцин овальбумін яєчного білка, міо­зин м'язової тканини, казеїноген молока, фібриноген крові. Лей­цин є проміжною сполукою при біосинтезі холестерину.
Ізолейцин (ос-аміно-р-метилвалеріанова кислота) міс­титься в білках у невеликих кількостях. Відкритий Ф. Ерліхом у 1904 р. у гідролізаті фібрину. Має в молекулі два асиметрич­них атоми вуглецю. Лейцин та ізолейцин у тканинах тварин і людини не синтезуються.

Моноамінодикарбонові кислоти містять у складі молекули одну амінну і дві карбоксильні групи, у зв'язку з чим проявля­ють кислотний характер.
Аспарагінова (аміноянтарна) кислота одержана з гідролізатів рослинних білків у 1868 p., дуже поширена, синте­зується у тваринних тканинах. Відіграє важливу роль у знешко­дженні аміаку в організмі шляхом утворення амідів, бере участь у синтезі сечовини (карбаміду), піримідинових основ і в переамі-нуванні амінокислот.

Глутамінова (сс-аміноглутарова) кислота вперше виділена з гідролізату пшеничного зерна в 1868 р. Входить до складу білків рослинного і тваринного походження. Як і аспа­рагінова кислота, бере участь у реакціях переамінування і зв'я­зування аміаку. Глутамінова кислота бере також участь в утво­ренні g-аміномасляної кислоти, глутатіону, синтезі орнітину і глюкози, реакціях окислювального дезамінування, декарбокси-лювання амінокислот.

Аспарагін і глутамін є похідними двох попередніх аміноки­слот, у яких карбоксильні групи, віддалені від аміногруп, амі-довані. Аміди аспарагінової і глутамінової кислот входять до складу білків і відіграють важливу роль у метаболізмі:
^ Діаміномонокарбонові кислоти. До складу білків організму людини і тварин входять амінокислоти, які містять дві вмінні й одну карбоксильну групи, що обумовлює їх основний характер.

Аргінін (а-аміно-5-гуанідинвалеріанова кислота) вперше одержаний з гідролізату паростків люпину в 1886 p. Входить до NH,

складу майже всіх рослинних і тваринних білків. Багато аргіні­ну міститься в ембріональних тканинах, пухлинах і у білках сперми риб. Бере участь в утворенні креатину, найважливішого субстрату м'язової тканини. При гідролізі утворює амінокисло­ту орнітин і сечовину.

Лізин (а, є-діамінокапронова кислота) виділений з гідро­лізату казеїну в 1889 p., синтезований у 1902 p. Входить до скла­ду майже всіх білків. Високим вмістом лізину характеризуєть­ся фібриноген (до 5-10%), ядерні білки - протаміни і гістони. У тканинах тварин не синтезується. Характерним для лізину є приєднання протона до є-аміногрупи. При цьому утворюється позитивно заряджена NH^ - група. У білках, що мають багато лізину, утворюється активний центр у вигляді полікатіону, що обумовлює певні біологічні властивості цих білків.

У дуже малій кількості у білках тваринних тканин виявлена амінокислота, подібна до лізину, - 5-оксилізин

H,N—CH,—CHOH—(CH,),—CH—COOH (а, Є-діаміно-5-оксикапронова NH,

кислота), яка утворюється з лізину вже після включення його в білки.
^ ЦИКЛІЧНІ АМІНОКИСЛОТИ

Амінокислоти, що містять у складі молекули аро­матичне (бензольне) або гетероциклічне ядро, називаються цик­лічними.

Ароматичні амінокислоти. Феніл­аланін (а-аміно-Р-фенілпропіонова кислота) уперше виявлено в гідролізаті паростків люпину в ISV^p. Дуже поши­рена амінокислота. У великій кількості виявлена в складі гормону інсуліну. Є ос­новним субстратом, з якого утворюються гормони адреналін і тироксин.

Тирозин (а-аміно-Р-параоксифе-нілпропіонова кислота) уперше виділено з гідролізату казеїну в 1846 p. Входить до складу багатьох білків. Як і фенілаланін, тирозин є джерелом біосинтезу гормонів адреналіну, норадреналіну і тироксину.

^ Гетероцикличні амінокислоти. Трип­тофан (а-аміно-Р-індолілпропіонова кислота) відкритий у гідролізаті казеїну в 1901 p. Входить до складу багатьох білків

у невеликій кількості. У тваринних тканинах не синтезується. У результаті декарбоксилювання триптофану утворюється трипта-мін - регулятор кров'яного тиску у тваринному організмі:Триптофан

Триптамін

Гістидин (а-аміно-Р-імідазолілпропіонова кислота) ви­явлений у білках сперми осетра в 1896 р., у 1911 p. одержаний синтетично.

Значна кількість гістидину виявлена в складі гемоглобіну (до 10%), білках печінки і нирок. При декарбоксилюванні гістидину утворюється гістамін, який є медіатором нервової системи:

СН,- СН-СООН ———.. NH, -Нестача гістидину в їжі призводить до порушень м'язової діяльності, синтезу гемоглобіну. Залишок гістидину - імідазоль-не кільце - входить до складу активних центрів багатьох фер­ментів.

Складовими частинами білків є також деякі імінокислоти,

що містять не амінну (- NHg ), а імінну (,^N H ) групу. До них належать пролін і оксипролін:Пролін (піролідин-2-карбонова кислота) одержано з гід­ролізату казеїну в 1901 p. Виявлений в усіх білках. Особливо багаті проліном колаген, казеїн і білки проламіни (до 15%). Пролін входить до складу інсуліну, граміцидину й ін. Синтезу­ється в тканинах.

При окисненні проліну утворюється оксипролін (4-оксипіро-лідин-2-карбонова кислота), виявлений у гідролізаті желатину в 1902 р. Є складовою частиною колагену і еластину.

З двадцяти перерахованих амінокислот десять не синтезу­ються в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Вони називаються незамінними. Наявність в їжі інших аміно­кислот не обов'язкова, оскільки організм здатний їх синтезува­ти. Такі амінокислоти називають замінними.

Замінні амінокислоти Гліцин, аланін, цистеїн, глутаміно-ва й аспарагінова кислоти, тиро­зин, пролін, серин, глутамін і ас­парагін.

^ Незамінні амінокислоти Валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, лізин, гістидин, аргінін.

Харчовий білок, що містить усі незамінні амінокислоти, на­зивається повноцінним.

Амінокислоти мають велике біологічне значення. Вони не тільки виконують роль "будівельних блоків", з яких побудована молекула білка, але і є попередниками багатьох біологічно актив­них сполук - гормонів, медіаторів нервової системи і т.п. Окре­мі амінокислоти виконують регуляторну роль - між ними спо­стерігаються явища взаємної активації і пригнічення при вклю­ченні до складу білкової молекули. У деяких випадках вони служать енергетичним матеріалом або лікарською речовиною.

^ ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ

Оскільки властивості білків багато в чому визна­чаються хімічними властивостями амінокислот, доцільно більш докладно зупинитися на їх кислотно-основних властивостях. Амінокислоти мають досить високу хімічну активність. Як і карбонові кислоти, похідними яких вони є, амінокислоти дисо­ціюють у водному розчині. Відщеплюючи один іон водню (про­тон), карбоксильна група утворює аніон:

Водночас аміногрупа може приєднувати протон з утворен­ням катіона:

Проте характер іонізації амінокислот залежить від рН роз­чину. У лужному середовищі посилюється дисоціація карбок­сильної групи, а аміногрупа практично не дисоціює:

Гліцин

У кислому середовищі, навпаки, відбувається іонізація амі­ногрупи, у той час як карбоксильна група не дисоціює:

З наведених рівнянь бачимо, що в лужному середовищі амі­нокислота існує у вигляді аніона, у кислому — у вигляді катіона. В електричному полі аніони і катіони окремих амінокислот бу­дуть рухатись відповідно до анода і катода. При деякому про­міжному значенні рН може відбуватися одночасна дисоціація карбоксильної і протонізація амінної груп. У результаті утво­рюється біполярний іон (цвіттер-іон), загальний заряд якого до­рівнює нулю:

Такий змішаний іон не переміщується в електричному полі. ^ Значення рН, при якому молекула амінокислоти не має заряду, називається ізоелектричною точкою амінокислоти.

Виходячи з вищевикладеного, амінокислоти варто розгляда­ти як амфотерні Крім того, вони можуть утворювати складні ефіри:

Характерними для амінокислот є реакції декарбоксилюван-ня і дезамінування:

Вони також взаємодіють одна з одною з утворенням ди-, три-і поліпептидів:

Н

Дипептид

З'єднуючись таким чином між собою, амінокислоти утво-рють полімерні ланцюги, які і являють собою основу будови біл­кової молекули.

^ СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО БУДОВУ БІЛКІВ

Вивчаючи білки та продукти їх гідролізу, О.Я. Да-нилевськии (1888 p.) виявив, що лужні розчини білків при дода­ванні до них розчину сульфату міді забарвлюються у фіолето­вий колір. Такий же колір дає і сполука, яка утворюється з двох молекул сечовини при відщепленні молекули аміаку, - біурет, звідки і сама реакція одержала назву біуретової.

На підставі цих даних О.Я. Данилевський зробив припущен­ня, що в основі будови білків лежить біуретова структура

/° —С< • Продукти повного гідролізу білків не давали біурето-

n^hвої реакції, що свідчило про руйнування їх біуретової структури.

Отже, можна припустити, що окремі амінокислоти з'єднуються між собою за допомогою зв'язку - CO - NH -, який пізніше стали називати пептидним. Він утворюється в результаті взає­модії карбоксильної групи однієї амінокислоти та

аміногрупи (- NH^) іншої.

- Це припущення було підтверджено експериментальне Е. Фі-шером і його учнями. Синтезувавши понад 200 пептидів, у тому числі поліпептид, що складається з 19 амінокислот, вони довели, що у білках справді існує зв'язок, подібний біуретовому.

На початку XX ст. Е. Фішер створив поліпептидну теорію будови білків, відповідно до якої залишки амінокислот у моле­кулі білка з'єднуються між собою пептидними зв'язками, утво­рюючи довгі поліпептидні ланцюги. Поряд з цим була встанов­лена поліпептидна природа таких гормонів, як вазопресин і ок-ситоцин.

Для поліпептидів були введені повні та скорочені назви. При повному найменуванні пептидів у назві амінокислоти, що бере участь в утворенні пептидного зв'язку своєю карбоксильною групою, закінчення змінюється на -л. Закінчення амінокисло­ти, карбоксильна група якої залишається вільною, не змінюєть­ся. Наприклад, гексапептид, що складається з залишків гліцину, аланіну, треоніну, валіну, метіоніну і серину, має назву гліцилала-нілтре онілвалілметіонілсерин:

При скороченому найменуванні кожний амінокислотний за­лишок називається першими трьома буквами його повної назви. Наведений вище гексапептид позначається в такий спо­сіб: Глі - Ала - Тре - Вал - Мет - Сер. Так само позначаються і вільні амінокислоти; аміди аспарагінової і глутамінової кис­лот - відповідно Асн і Глн, ізолейцин - Іле, цистеїн - 1/2 Цис.

Таким чином, основним хімічним зв'язком у білковій мо­лекулі є пептидний, або кислотоамідний, зв'язок між залишка­ми амінокислот. Цей зв'язок міцний і належить до ковалент­ного типу.

Іншим видом ковалентного зв'язку є дисульфідні зв'язки, що утворюються в результаті окиснення SH-груп залишків цистеїну

Дисульфідні зв'язки можуть виникати між окремими по-ліпептидними ланцюгами в місцях, де два залишки цистеїну розташовані один проти одного, а також між залишками цих амінокислот в одному ланцюзі, коли поліпептидний ланцюг утво­рює певні звиви і спіралі. В іншому випадку дисульфідні зв'яз­ки утримують специфічну конфігурацію поліпептидного ланцю­га в просторі, що утворилася за певних умов існування білка. Стійкість багатьох білків значною мірою обумовлена кількістю і міцністю цих зв'язків, які ніби "прошивають" молекули окре­мих білків, надаючи їм міцності, нерозчинності і т. д. Приклада­ми таких білків є колаген шкіри, білки волосся, шерсті, рогів, еластин і т.д.

Крім пептидного і дисульфідного, у молекулі білка існує іон­ний, або сольовий, зв'язок, який виникає між різнойменне заря­дженими групами амінокислотних залишків аспарагінової і глутамінової кислот, аргініну, лізину і гістидину. Кінцеві і віль­ні - СООН і NH^ - групи можуть знаходитися в іонізованому стані. У результаті електростатичного притягання утворюється іонний зв'язок, який може об'єднувати витки як одного, так і різних поліпептидних ланцюгів:

Поряд із згаданими вище в молекулі білка існує водневий зв'язок, який утворюється між частково електронегативними / ^0\ атомами кисню карбонилу і —С\ ) одного пептидного зв'язку

і частково електропозитивним атомом водню імінної групи Ш—М<) іншого. Водневий зв'язок, як і дисульфідний, з'єднує поліпептидні ланцюги або їх окремі ділянки:

Водневий зв'язок набагато слабший, ніж пептидний, дисуль­фідний та іонний. Але, оскільки в утворенні цього зв'язку бе­руть участь усі пептидні зв'язки, білкова система набуває мак­симального ступеня насиченості водневими зв'язками. Тому вони набувають дуже великого значення в стабілізації білко­вої молекули.

Розглянуті хімічні зв'язки мають чітко виражений поляр­ний характер. Однак у білках існують вуглеводневі радикали таких амінокислот, як аланін, валін, лейцин, ізолейцин, фенілала­нін, триптофан, які не несуть електричного заряду і не розчиня­ються у воді. Радикали цих кислот називають гідрофобними

групами (- CHg, - СдНд і т.д.). Між такими групами також мо­жуть виникати сили взаємного притягання, у результаті чого утворюється слабкий гідрофобний зв'язок:

Унаслідок того, що молекули води виштовхують гідрофобні радикали зазначених амінокислот з білкової молекули, утворю­ється система, що нагадує колоїдну частинку, всередині якої роз­міщена гідрофобна, зовні - гідрофільна частини молекули білка. Зближення цих радикалів обумовлено характером взаємодії гі­дрофобних груп з водою, молекули якої утворюють структуру, що нагадує кристали льоду.

Необхідно відзначити, що слабкі хімічні зв'язки (електро­статична взаємодія між вільними і кінцевими NH„ і СООН-гру-пами, водневі зв'язки, а також гідрофобна взаємодія) відіграють важливу роль у підтриманні і стабілізації строго визначеної конфігурації білкової молекули в просторі.
  1   2   3   4

Схожі:

Загальна характеристика білків та їх склад icon2. Поняття та склад фінансової системи України
Загальна характеристика державних органів, що здійснюють керівництво фінансовою діяльністю
Загальна характеристика білків та їх склад icon1. Травл-сукупність фіз,хім,фізіол процесів,що заб обробку І перетвор...
О-ті: висока шв,здатн високомол сп всмокт швидше,ніж низькомол.,що залеж від ролі транскрипторних білків;висока залежність від достатності...
Загальна характеристика білків та їх склад iconЛекція: «Емоційний стрес І психічна травма. Загальна характеристика...

Загальна характеристика білків та їх склад icon«Історія кіно І телебачення». 2 курс, 4 семестр. Семінарське заняття...
Творчість О. Довженка. Загальна характеристика Творчість С. Ейзенштейна. Загальна характеристика
Загальна характеристика білків та їх склад iconПерелік питань, які виносяться на екзамен з тактичної підготовки...
Склад та структура Збройних Сил України. Коротка характеристика роді військ. Військові формування які відносяться до підрозділу,...
Загальна характеристика білків та їх склад iconПерелік питань, які виносяться на екзамен з тактичної підготовки...
Склад та структура Збройних Сил України. Коротка характеристика роді військ. Військові формування які відносяться до підрозділу,...
Загальна характеристика білків та їх склад iconПлан теми. Загальна характеристика філософії Середньовіччя, основні...
Лекція Філософія європейського Середньовіччя, епохи Відродження, Нового часу
Загальна характеристика білків та їх склад iconЛекція №7 обмін білків І нуклеїнових кислот
Під час травлення в шлунково-кишковому тракті білки розпадаються до амінокислот. Утворені амінокислоти використовуються для синтезу...
Загальна характеристика білків та їх склад iconСемінарські заняття семінар Загальна характеристика культури Середньовіччя. 2 год
Високе (Класичне) Середньовіччя від X-XI століть до приблизно XIV століття. Характеристика періоду
Загальна характеристика білків та їх склад iconПлан. Загальна характеристика земельного права : поняття, відносини...
Загальна характеристика земельного права : поняття, відносини та предмет правового регулювання
Додайте кнопку на своєму сайті:
Школьные материалы


База даних захищена авторським правом © 2015
звернутися до адміністрації
skaz.com.ua
Головна сторінка